Химия 10 класс 10-X-4

4. Аминокислоты

Аминокислотами называются органические бифункциональные соединения, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа `-"NH"_2` и карбоксильная группа `-"COOH"`.  

Аминокислоты классифицируют несколькими способами в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы.

По положению аминогруппы различают `alpha`-, `beta`-, `gamma`- и другие аминокислоты. Например: 

Мы будем рассматривать только  `alpha`-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты встречаются в природе значительно реже. Состав  `alpha`-аминокислот можно выразить общей формулой:

Одним из классификационных признаков α-аминокислот служит химическая природа радикала `"R"`. По этому признаку `alpha`-аминокислоты делят на алифатические, ароматические и гетероциклические. Приведем примеры некоторых из них:

В зависимости от строения бокового радикала `alpha`-аминокислоты подразделяют на неполярные (содержат неполярный гидрофобный радикал) и полярные (содержат полярный гидрофобный боковой остаток). К первой группе относятся `qalpha`-аминокислоты с алифатическими боковыми радикалами – аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин и ароматическими боковыми радикалами – фенилаланин, триптофан. Ко второй группе принадлежат `alpha`-аминокислоты, у которых в радикале имеются полярные функциональные группы – аспарагин, глутамин, лизин и др., например:

Номенклатура

По систематической номенклатуре ИЮПАК  углеродную цепь нумеруют, начиная с атома углерода карбоксильной группы. Названия аминокислот образуют от названий соответствующих карбоновых кислот с добавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы.  По рациональной номенклатуре атом углерода, связанный с карбоксильной группой, обозначают греческой буквой `alpha`, следующие – буквами `beta`, `gamma`, `delta`, `epsilon`. К названию соответствующей карбоновой кислоты (название используется тривиальное) добавляют приставку амино-. Многие кислоты имеют тривиальные названия. Например:


Изомерия

1. Изомерия положения аминогруппы. В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают `alpha`-, `beta`-, `gamma`-аминокислоты и т. д. Греческая буква при атоме углерода обозначает его удалённость от карбоксильной группы:

2. Изомерия, обусловленная разветвлением углеводородного радикала, рассматривалась подробно ранее в других классах органических соединений.

3. Межклассовая изомерия (аминокислоты изомерны нитросоединениям)

`"H"_2"N"-"CH"_2-"COOH"` `"CH"_3-"CH"_2-"NO"_2`
`("аминоуксусная кислота")` `("нитроэтан")`

4. Оптическая изомерия. Во всех `alpha`-аминокислотах, кроме глицина, `alpha`-углеродный атом связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде изомеров (энантиомеров), являющихся зеркальным отражением друг друга. Каждый изомер относят к `"D"`- или `"L"`-ряду в зависимости от того совпадает его конфигурация с конфигурацией `"D"`-глицеринового альдегида или нет:

 В состав белков животных организмов входят только `"L"`-аминокислоты.

Физические свойства

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Получение

1. Гидролиз пептидов (см. «Химические свойства белков»)

2. Реакция аммиака с `alpha`-галогензамещенными кислотами:

Химические свойства

1. Кислотно-основные свойства.

Аминокислоты – амфотерные соединения, сочетающие в себе свойства слабых кислот и слабых оснований. Они способны вступать в реакции как с кислотами, так и со щелочами. Ионные уравнения реакций в общем виде:

NH2-CHR-COOH+H+NH3+-CHR-COOH{\mathrm{NH}}_2-\mathrm{CHR}-\mathrm{COOH}+\mathrm H^+\rightarrow{}^+\mathrm{NH}_3-\mathrm{CHR}-\mathrm{COOH}

`"NH"_2-"CHR"-"COOH"+"OH"^(-) -> "NH"_2-"CHR"-"COO"^(-) +"H"_2"O"`

В твёрдом виде аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов); в  водном растворе – в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм. Цвиттер-ионы образуются при переносе протона от карбоксильной группы к аминогруппе: 

NH2-CHR-COOHNH3+-CHR-COO-{\mathrm{NH}}_2-\mathrm{CHR}-\mathrm{COOH}\rightleftarrows{}^+\mathrm{NH}_3-\mathrm{CHR}-\mathrm{COO}^-

Обычно используемая запись строения аминокислоты в неионизированном виде служит лишь для удобства. Общим для всех аминокислот является преобладание катионных форм в сильнокислой среде и анионных – в сильнощелочных средах.

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:

2. Поскольку аминокислоты являются первичными аминами, они вступают в реакцию с азотистой кислотой:

3. Аминокислоты реагируют со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, давая соль сложного эфира:

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом. При поликонденсации аминокислот образуются пептиды. Реакция сопровождается образованием воды. Пептид, образованный двумя аминокислотами, называется дипептид, тремя – трипептид и т. д. В пептидах аминокислотные остатки соединены между собой пептидными (амидными) связями `bb(-"CO"-"NH"-)`. 

Приведём пример образования дипептида из аминокислот аланина и серина:

Данный дипептид называется аланилсерин. Его также можно сокращённо обозначить Ала-Сер (Ala-Ser). На самом деле из аланина и серина могут образовываться ещё три дипептида Ala-Ala, Ser-Ser и Ser-Ala. Для направленного синтеза аланилсерина требуется заблокировать аминогруппу аланина или карбоксильную группу серина, провести синтез, а затем снять защиту.

5. Качественной реакцией на аминокислоты является реакция с нингидрином с образованием продуктов синего или фиолетового цвета. Пролин даёт с нингидрином жёлтое окрашивание.

При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит образование продуктов жёлтого цвета. Эту реакцию называют ксантопротеиновой.